两篇论文的第一作者分离为郑晓峰研究组的博士研究生胡斌和李亭亭，郑晓峰教学为通信作者。研究课题得到了国度重大科学研究打算、国家天然科学基金、蛋白质与动物基因研究国家重点试验室以及生命科学学院的支撑。
除了泛素化修饰，其它品种的修饰在组蛋白的功效调控中也施展重要的作用。NEDD8是一种类泛素化小分子，它与底物蛋白的共价偶联被称为NEDDylation修饰。NEDD化修饰参加调控细胞周期、发育和免疫应答等很多主要的生命运动。然而与大批的泛素化研究比拟，NEDDylation修饰的生理功能，特殊是在DNA损害修复中的作用尚不明白。该研究组2014年3月19日发表在Journal of Cell Science的论文表明，组蛋白H2A存在NEDDylation修饰并说明了其分子机制，揭示了组蛋白H2A的NEDDylation修饰和泛素化修饰之间的拮抗关联，并阐明了NEDDylation修饰调控DNA伤害修复的分子机理。
这两篇文章为H2A泛素化和类泛素化调控机制的研究供给了一个新的视角。
性命迷信学院郑晓峰研讨组在Nucleic Acids Research和Journal of Cell Science分辨发表题为“HSCARG, a novel regulator of H2A ubiquitination by downregulating PRC1 ubiquitin E3 ligase activity, is essential for cell proliferation”跟“RNF168-mediated H2A neddylation antagonizes its ubiquitination and regulates DNA damage repair”的论文，揭示了组蛋白H2A泛素化、类泛素化润饰调控的新机制。
编纂：拉丁
真核细胞的组蛋白存在着各种翻译后修饰，包含甲基化、乙酰化、磷酸化和泛素化等，这些修饰使得DNA的复制和转录得到多档次的调控。组蛋白H2A是最早鉴定的泛素化修饰底物，组蛋白H2A泛素化修饰介入了基因转录调控和DNA损伤修复等多个生理反映进程，它受到十分严厉而精致的调控，但有关H2A泛素化修饰调控的分子机制还有许多问题尚待解决。郑晓峰研究组2014年4月9日发表在Nucleic Acids Research的研究鉴定了新的H2A泛素化修饰的调控蛋白，组蛋白H2A的泛素E3衔接酶PRC1复合体的本身泛素化对其泛素连接酶活性至关重要。该研究发明，人类HSCARG蛋白通过招募去泛素化酶USP7克制PRC1复合体的泛素化并因而下降组蛋白H2A泛素化程度，进而调控细胞周期和细胞成长。HSCARG对H2A泛素化的调控在DNA损伤修复中也发挥重要的作用。HSCARG缺失后，DNA损伤修复后H2A泛素链去除的效力降低，导致了修复蛋白停留在损伤位点以及CHK2信号的连续激活，终极导致细胞在损伤修复后不能从新回到细胞周期并影响了细胞的增殖,企业文化。
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